今年のノーベル化学賞は、生命の分子機械を捉える画期的な方法であるクライオ電子顕微鏡法に授与されました。
生物学では、構造が機能を決めます。タンパク質やウイルス、酵素がどのように働くかを知るには、原子スケールでどのような形をしているかを知る必要があります。何十年もの間、それを調べるには、まず生体分子を結晶化させ（時間と手間のかかる工程です）、次にX線を照射し、X線がどのように反射したかをもとに分子の形を推定する必要がありました。これはX線結晶構造解析と呼ばれる方法です。
有名なPhoto 51は、ロザリンド・フランクリンが1952年に撮影したX線回折像で、ジェームズ・ワトソンとフランシス・クリックによるDNAの分子構造の画期的な発見につながり、ゲノム革命のきっかけとなりました。Photo 51の鮮明な像を得るまでには何十年もかかり、20世紀には多くの科学者が（フランクリンを除いて）X線結晶構造解析によってノーベル賞を受賞しました。しかし、クライオ電子顕微鏡法で得られる高精細画像と比べると、Photo 51は壁に映る影のように見えます。
クライオ電子顕微鏡法は、不可能を可能にしてすべてを変えました。電子顕微鏡は、電子線を使って物質の原子を可視化する装置で、1930年代に初めて作られました。しかし、生体を観察する方法はありませんでした。強力な電子線や、装置に必要な真空によって、画像を撮影する前に生体分子が焼き尽くされたり、破壊されたりしたからです。
それでも、スイスのローザンヌ大学のジャック・デュボシェ教授、米国ニューヨークのコロンビア大学のヨアヒム・フランク教授、英国ケンブリッジのMRC分子生物学研究所のリチャード・ヘンダーソン教授は研究を続け、今日、2017年のノーベル化学賞を授与されました。
1980年代から90年代にかけて各研究室が独自に進歩を遂げるなか、この3人の研究者は生体分子を凍結する方法（「クライオ」はこの凍結を指します）を見いだしました。動いている最中にガラス化した水の中で（ガラス化した水とは、急速凍結させた水のことです。水を ガラス）、さらに、分子の画像をコンピューターで再構成するために必要な数式も導き出しました。分子を3Dで捉えられるのです！分子が動いている最中に凍結されるため、この工程を繰り返して一連の画像を撮影し、それらをつなぎ合わせて動画にできます。クライオ電子顕微鏡法によって、構造生物学は影絵からIMAX 3Dへと進化しました。
2015年、ジカウイルスの感染拡大が勢いを増すなか、研究者たちはクライオ電子顕微鏡法を使ってウイルスの原子構造を迅速に画像化し、何年もかかるところを数か月で、医薬品の標的候補の探索に着手できました。クライオ電子顕微鏡法は画期的な技術です。ノーベル賞委員会の言葉を借りれば、細胞の隠れた隅々まで探索できるようになった今、「可能性は無限大」です。
